Просмотр кода страницы Русская Википедия:Ферредоксины

{{Русская Википедия/Панель перехода}}
'''Ферредокси́ны''' (от {{lang-la|ferrum}} — [[железо]]; сокращённо обозначается «Фд») — группа небольших ({{num|6}}—{{num|12|к[[Атомная единица массы|Да]]}}) растворимых белков, содержащих [[железосерные кластеры]] и являющихся подвижными переносчиками электронов в ряде метаболических процессов. Обычно они переносят один или два электрона за счёт изменения окисленности атомов железа.

Термин «ферредоксин» был придуман Д. С. Вортоном из химической компании [[DuPont]] для обозначения железосодержащего белка, который Мортенсон, Валентайн, и Карнахан выделили из анаэробной бактерии {{btname|{{iw|Clostridium pasteurianum}}}} в 1962 году<ref name="pmid14476372">{{статья |заглавие=An electron transport factor from Clostridium pasteurianum |издание={{Нп3|Biochemical and Biophysical Research Communications|Biochem. Biophys. Res. Commun.||Biochemical and Biophysical Research Communications}} |том=7 |страницы=448—452 |pmid=14476372 |doi=10.1016/0006-291X(62)90333-9 |язык=ro |автор=Mortenson L.E., Valentine R.C., Carnahan J.E. |месяц=6 |год=1962}}</ref><ref name="pmid14244728">{{статья |заглавие=Bacterial ferredoxin |издание={{Нп3|Microbiology and Molecular Biology Reviews}} |том=28 |страницы=497—517 |pmid=14244728 |pmc=441251 |язык=en |автор=Valentine R.C. |месяц=12 |год=1964 |тип=journal |издательство={{Нп3|American Society for Microbiology}} }}</ref>. В том же году Тагава и [[Арнон, Даниэль|Арнон]] выделили подобный белок из [[Хлоропласты|хлоропластов]] [[шпинат]]а, и назвали его «хлоропластный ферредоксин»<ref name="pmid14039612">{{статья |заглавие=Ferredoxins as electron carriers in photosynthesis and in the biological production and consumption of hydrogen gas |издание=Nature |том=195 |номер=4841 |страницы=537—543 |pmid=14039612 |doi=10.1038/195537a0 |bibcode=1962Natur.195..537T |язык=en |тип=journal |автор=Tagawa K., Arnon D.I. |месяц=8 |год=1962}}</ref>. Этот ферредоксин участвует в [[Фотосистема I#Циклическое фотофосфорилирование|циклическом]] и нециклическом транспорте электронов в реакциях [[фотосинтез]]а. При нециклическом транспорте ферредоксин является последним акцептором электронов, а затем окисляется ферментом [[Ферредоксин—НАДФ(+) редуктаза|ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазой]] ({{шифр КФ|1.18.1.2}}), восстанавливая [[НАДФ]]<sup>+</sup>.

К другим [[биоорганика|биоорганическим]] переносчикам электронов относятся такие группы как [[рубредоксины]], [[цитохромы]], [[Пластоцианиновое семейство медьсвязывающих белков|пластоцианины]] и белки, структурно схожие с [[Белок Риске|белками Риске]].

Современная классификация ферредоксинов основана главным образом на структуре железосерных кластеров и сравнении белковых последовательностей; принимается во внимание также значение [[Окислительно-восстановительный потенциал|окислительно-восстановительного потенциала]] и форма спектра поглощения.

== Fe{{sub|2}}S{{sub|2}}-ферредоксины ==
{{Pfam_box 
| Symbol = Fer2 
| Name = Железосерный кластер 2Fe—2S
| image = Fe2S2.svg
| width = 
| caption = Структура консервативного участка Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub>-ферредоксина.
| Pfam= PF00111
| InterPro= IPR001041
| SMART= 
| Prosite = PDOC00642
| SCOP = 3fxc
| TCDB = 
| OPM family= 
| OPM protein= 1kf6
}}
Члены семейства ферредоксинов 2Fe—2S имеют базовую белковую структуру, построенную по принципу бета(2)-альфа-бета(2). Сюда относятся [[путидаредоксин]], [[терпредоксин]] и [[адренодоксин]]<ref name="PUB00016347">{{статья |заглавие=Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a [2Fe-2S] ferredoxin (FdVI) from Rhodobacter capsulatus |издание={{Нп3|Acta Crystallographica|Acta Crystallogr. D||Acta Crystallographica}} |том=57 |номер=Pt 2 |страницы=301—303 |pmid=11173487 |doi=10.1107/S0907444900017832 |язык=en |тип=journal |автор=Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker  L.C. |год=2001}}</ref><ref name="PUB00016348">{{статья |заглавие=Redox-dependent Structural Reorganization in Putidaredoxin, a Vertebrate-type [2Fe-2S] Ferredoxin from Pseudomonas putida |издание={{Нп3|Journal of Molecular Biology|J. Mol. Biol.||Journal of Molecular Biology}} |том=347 |номер=3 |страницы=607—621 |pmid=15755454 |doi=10.1016/j.jmb.2005.01.047 |язык=en |автор=Sevrioukova I.F. |год=2005 |тип=journal}}</ref><ref name="PUB00016349">{{статья |заглавие=A model for the solution structure of oxidized terpredoxin, a Fe2S2 ferredoxin from Pseudomonas |издание=Biochemistry |том=38 |номер=17 |страницы=5666—5675 |pmid=10220356 |doi=10.1021/bi983063r |язык=en |тип=journal |автор=Pochapsky T.C., Mo H., Pochapsky S.S. |год=1999}}</ref><ref name="PUB00016350">{{статья |заглавие=A new electron transport mechanism in mitochondrial steroid hydroxylase systems based on structural changes upon the reduction of adrenodoxin |издание=Biochemistry |том=41 |номер=25 |страницы=7969—7978 |pmid=12069587 |doi=10.1021/bi0160361 |язык=en |тип=journal |автор=Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. |год=2002}}</ref>. Это белки из приблизительно сотни аминокислот с четырьмя консервативными остатками [[цистеин]]а, к которым крепится кластер 2Fe—2S. Такой же консервативный домен обнаружен у ряда ферментов и многодоменных белков таких как [[альдегидоксидоредуктаза]] (на N-конце), [[ксантиноксидаза]] (N-конец), [[фталатдиоксигеназа]] (C-конец), в железосерный белок из [[Сукцинатдегидрогеназа|сукцинатдегидрогеназы]] (N-конец) и [[метанмонооксигеназа]] (N-конец).

=== Растительные ферредоксины ===
Впервые эту группу белков обнаружили в мембране хлоропластов, откуда она и получило своё название. Характерны для растений и принимают участие в транспорте электронов в [[Электронотранспортная цепь фотосинтеза|ЭТЦ фотосинтеза]]. В [[Строма|строме]] [[Хлоропласты|хлоропластов]] ферредоксин выполняет две основные функции: в нециклическом потоке электронов он принимает электрон с железосерного кластера F{{sub|B}}, который содержится в [[фотосистема I|фотосистеме{{nbsp}}I]], после чего передаёт его для восстановления НАДФ<sup>+</sup> или же возвращает электрон назад в цепь электронного транспорта при циклическом потоке. Восстановленный ферредоксин в хлоропластах используется для восстановления:
# окисленного [[никотинамидадениндинуклеотидфосфат]]а (НАДФ+) — при участии ферредоксин-НАДФ{{sup|+}}-редуктазы (ФНР),
# нитрита в аммоний — при участии [[Нитритредуктаза|нитритредуктазы]],
# сульфита в сульфид — при участии [[Сульфитредуктаза|сульфитредуктазы]],
# в реакции [[глутамин]]{{nbsp|1}}+ [[оксоглутарат|2-оксоглутарат]]{{nbsp|1}}→ [[глутамат|2-глутамат]]а — при участии [[Глутаматсинтаза|глутаматсинтазы]].
В бактериальной гидроксилирующей дегидрогеназной системе, окисляющей ароматику, они используются как промежуточные переносчики электронов между флавопротеинредуктазой и оксигеназой.

=== Тиоредоксин-подобные ферредоксины ===

Ферредоксин Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub> из {{btname|{{iw|Clostridium pasteurianum}}}} (''Cp''2FeFd) был отнесён к новому [[Семейство белков|белковому семейству]] на основании его первичной структуры, спектроскопических характеристик его железосерного кластера и уникальной способности заменять два [[лиганд|лигирующих]] остатка цистеина. Хотя физиологическая роль этого ферредоксина остаётся неясной, оказалось, что он специфически взаимодействует с молибден-железным белком [[нитрогеназа|нитрогеназы]]. Были обнаружены и исследованы гомологичные ферредоксины из {{btname|[[Azotobacter vinelandii]]}} (''Av''2FeFdI) и {{btname|[[Aquifex aeolicus]]}} (''Aa''Fd). Для ферредоксина ''Aa''Fd была получена кристаллическая структура: оказалось, что он существует в форме [[димер]]а. Сама пространственная структура мономера ''Aa''Fd отличается от таковой у других Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub>-ферредоксинов. Его укладка относится к классу α+β: четыре β-листа и две α-спирали образуют один из вариантов [[тиоредоксин]]овой укладки.

=== Адреноксин-подобные ферредоксины ===
{{protein
| Name = [[FDX1|Ферредоксин-1]]
| caption = Кристаллическая структура человеческого адреноксина (FDX1)<ref name="Chaikuad_2010">{{PDB|3P1M}}; {{статья |заглавие=Crystal structure of human ferredoxin-1 (FDX1) in complex with iron-sulfur cluster |издание=To be published |doi=10.2210/pdb3p1m/pdb |язык=en |тип=journal |автор=Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, W.W., Phillips, C., Bray, J.E., Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, C.H., Edwards, A.M., Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. |год=2010}}</ref>.
| image = 3P1M.pdb1.png
| width = 
| HGNCid = 3638
| Symbol = [[FDX1]]
| AltSymbols = FDX
| EntrezGene = 2230
| OMIM = 103260
| RefSeq = NM_004109
| UniProt = P10109
| PDB = 
| ECnumber = 
| Chromosome = 11
| Arm = q
| Band = 22.3
| LocusSupplementaryData = 
}}
[[Адреноксин]] (ферредоксин надпочечников) есть у всех млекопитающих, включая человека. Человеческий вариант этого белка обычно обозначают как «ферредоксин-1». К этой группе относятся адреноксин, путидаредоксин и терпредоксин. Это растворимые Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub>-белки, играющие роль одноэлектронных переносчиков. Адреноксин задействован в митохондриальной системе, где он переносит электрон от [[Ферредоксин—НАДФ(+) редуктаза|ферредоксин-НАДФ+ редуктазы]] к расположенному на мембране [[цитохром P450|цитохрому P450]]. У бактерий путидаредоксин и терпредоксин переносят электроны между соответствующей НАДФН-зависимой ферредоксинредуктазой и растворимым цитохромом P450. Точная функция других членов этого семейства не ясна, хотя ферредоксин из {{bt-ruslat|Кишечная палочка{{!}}кишечной палочки|Escherichia coli}}, как было показано, участвует в биогенезе кластеров Fe—S. Несмотря на низкую схожесть первичной структуры адреноксин-подобных и растительных ферредоксинов, оба типа белков обладают сходной третичной структурой и пространственной укладкой.

В организме человека ферредоксин-1 участвует в синтезе гормонов щитовидной железы. Кроме того, он переносит электроны от адреноксинредуктазы к цитохрому P450, который отщепляет боковую цепь от [[холестерин]]а. Ферредоксин-1 способен связываться с металлами и белками. Его легко обнаружить в [[Внеклеточный матрикс|матриксе]] [[Митохондрия|митохондрий]].

== Fe{{sub|4}}S{{sub|4}}- и Fe{{sub|3}}S{{sub|4}}-ферредоксины ==
Ферредоксины, содержащие Fe{{sub|4}}S{{sub|4}}- и Fe{{sub|3}}S{{sub|4}}-кластеры, характерны для бактерий. Ферредоксины с кластером [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>] подразделяются на низкопотенциальные (бактериального типа) и [[Высокопотенциальные железосерные белки|высокопотенциальные ферредоксины]]. Низко- и высокопотенциальные ферредоксины связаны между собой следующей схемой окислительно-восстановительных реакций:

[[Файл:FdRedox.png|center|500 px]]

У низкопотенциальных ферредоксинов формальная [[степень окисления]] ионов железа может быть [2Fe<sup>3+</sup>, 2Fe<sup>2+</sup>] и [1Fe<sup>3+</sup>, 3Fe<sup>2+</sup>], а у высокопотенциальных — [3Fe<sup>3+</sup>, 1Fe<sup>2+</sup>] или [2Fe<sup>3+</sup>, 2Fe<sup>2+</sup>].

=== Ферредоксины бактериального типа ===
{{Pfam_box 
| Symbol = Fer4 
| Name = 3Fe—4S-связывающий домен 
| image = Fe3S4.svg
| width = 
| caption = Структура Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>-ферредоксина.
| Pfam= PF00037
| InterPro= IPR001450
| SMART= 
| Prosite = PDOC00176
| SCOP = 5fd1
| TCDB = 
| OPM family= 
| OPM protein= 1kqf
| PDB= 
{{PDB3|1h98}}A:33-56     {{PDB3|1bd6}} :33-56     {{PDB3|1bwe}}A:33-56     
{{PDB3|1bqx}}A:33-56     {{PDB3|1bc6}} :33-56     {{PDB3|7fd1}}A:33-56     
{{PDB3|6fd1}} :33-56     {{PDB3|6fdr}}A:33-56     {{PDB3|1frx}} :33-56     
{{PDB3|1gao}}B:33-56     {{PDB3|1b0t}}A:33-56     {{PDB3|1b0v}}A:33-56     
{{PDB3|1fd2}} :33-56     {{PDB3|1fdd}} :33-56     {{PDB3|1fer}} :33-56     
{{PDB3|1axq}} :33-56     {{PDB3|1g6b}}A:33-56     {{PDB3|2fd2}} :33-56     
{{PDB3|1ff2}}A:33-56     {{PDB3|1pc5}}A:33-56     {{PDB3|7fdr}}A:33-56     
{{PDB3|1g3o}}A:33-56     {{PDB3|1ftc}}A:33-56     {{PDB3|1frm}} :33-56     
{{PDB3|5fd1}} :33-56     {{PDB3|1a6l}} :33-56     {{PDB3|1frj}} :33-56     
{{PDB3|1fdb}} :33-56     {{PDB3|1fri}} :33-56     {{PDB3|1pc4}}A:33-56     
{{PDB3|1f5b}}A:33-56     {{PDB3|1frh}} :33-56     {{PDB3|1d3w}}A:33-56     
{{PDB3|1frk}} :33-56     {{PDB3|1f5c}}A:33-56     {{PDB3|1frl}} :33-56     
{{PDB3|1fda}} :33-56     {{PDB3|1clf}} :31-54     {{PDB3|1dur}}A:28-51     
{{PDB3|1fca}} :30-53     {{PDB3|1fdn}} :30-53     {{PDB3|2fdn}} :30-53     
{{PDB3|1xer}} :77-100    {{PDB3|1h7x}}A:946-969   {{PDB3|1gte}}A:946-969   
{{PDB3|1h7w}}B:946-969   {{PDB3|1gth}}A:946-969   {{PDB3|1gt8}}A:946-969   
{{PDB3|1gx7}}A:28-51     {{PDB3|1hfe}}L:28-51     {{PDB3|1blu}} :2-25      
{{PDB3|1rgv}}A:2-25      {{PDB3|1kqf}}B:126-149   {{PDB3|1kqg}}B:126-149   
{{PDB3|1jb0}}C:4-27      {{PDB3|1k0t}}A:4-27      {{PDB3|1rof}} :3-26      
{{PDB3|1vjw}} :3-26      {{PDB3|1dwl}}A:2-25      {{PDB3|2pda}}A:738-763   
{{PDB3|1b0p}}A:738-763   {{PDB3|1kek}}A:738-763   {{PDB3|1c4c}}A:183-206   
{{PDB3|1c4a}}A:183-206   {{PDB3|1feh}}A:183-206   {{PDB3|1l0v}}N:142-165   
{{PDB3|1kfy}}N:142-165   {{PDB3|1kf6}}B:142-165   {{PDB3|1jnr}}B:40-63     
{{PDB3|1jnz}}B:40-63     
}}Сюда относятся Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>-ферредоксины, обнаруженные у бактерий. В свою очередь эту группу можно дальше разделить на подгруппы, опираясь на [[Первичная структура|первичную структуру белка]]. Большинство представителей этой группы содержат по крайней мере один консервативный домен из четырёх остатков [[цистеин]]а, связывающих кластер [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>]. У {{btname|{{iw|Pyrococcus furiosus}}}} в Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>-ферредоксине один из этих консервативных остатков цистеина заменён на остаток [[аспарагиновая кислота|аспарагиновой кислоты]].

В ходе эволюции ферредоксинов бактериального типа происходили множественные [[Дупликация|дупликации]], [[Транспозиция (генетика)|транспозиции]] и слияния генов, в результате чего появились белки сразу с несколькими железосерными кластерами. В некоторых бактериальных ферредоксинах образовавшиеся в результате [[Дупликация|удвоения гена]] [[Домен белка|домены]] потеряли один или более консервативный остаток серина. Такие домены либо утратили способность связывать железосерные кластеры либо связываются с [Fe<sub>3</sub>S<sub>4</sub>]<ref name="PUB00003253">{{статья |заглавие=Structure of [4Fe-4S] ferredoxin from {{btname|Bacillus thermoproteolyticus}} refined at 2.3{{nbsp}}Å resolution. Structural comparisons of bacterial ferredoxins |издание={{Нп3|Journal of Molecular Biology|J. Mol. Biol.||Journal of Molecular Biology}} |том=210 |номер=2 |страницы=383—398 |pmid=2600971 |doi=10.1016/0022-2836(89)90338-0 |язык=en |тип=journal |автор=Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. |год=1989}}</ref> или образуют структуры с двумя кластерами<ref name="PUB00003332">{{статья |заглавие=Refined crystal structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin from {{btname|Clostridium acidurici}} at 1.84{{nbsp}}Å resolution |издание={{Нп3|Journal of Molecular Biology|J. Mol. Biol.||Journal of Molecular Biology}} |том=243 |номер=4 |страницы=683—695 |pmid=7966291 |doi=10.1016/0022-2836(94)90041-8 |язык=en |тип=journal |автор=Sieker L.C., Meyer J., Moulis J.M., Fanchon E., Duee E.D., Vicat J. |год=1994}}</ref>.

Для ряда однокластерных и двукластерных членов этой группы известна [[третичная структура]]. Их укладка принадлежит к классу α+β, с двумя-семью α-спиралями и четырьмя β-листами, которые образуют структуру, напоминающую бета-бочку, и выдающуюся вовне петлю с тремя [[проксимальный|проксимальными]] [[цистеин]]овыми [[лиганд]]ами железосерного кластера.

=== Высокопотенциальные железосерные белки ===
[[Высокопотенциальный железосерные белки]] — это уникальное [[семейство белков|семейство]] ферредоксинов с кластером Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>, которые участвуют в [[Анаэробное дыхание|анаэробных]] цепях переноса электронов. У некоторых из них [[окислительно-восстановительный потенциал]] выше чем у любого другого белка с железосерным кластером (например, редокс-потенциал белка из {{btname|{{iw|Rhodopila globiformis}}}} составляет приблизительно {{num|450|мВ}})<ref>{{cite pmid|8215406}}</ref>. Для отдельных представителей известна третичная структура: их укладка принадлежит к классу α+β. Как и у остальных бактериальных ферредоксинов, их кластер [Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub>] обладает кубической структурой и связан с белком через четыре цистеиновых остатка.

== Белки человека из семейства ферредоксинов ==
* 2Fe—2S: [[AOX1]], [[FDX1]], [[FDX1L]], [[NDUFS1]], [[SDHB]], [[Xanthine dehydrogenase|XDH]];
* 4Fe—4S: [[ABCE1]], [[DPYD]], [[NDUFS8]].

== Примечания ==
{{примечания}}

== Литература ==
* {{книга
 |автор         = Мокроносов&nbsp;А.&nbsp;Т., Гавриленко&nbsp;В.&nbsp;Ф., Жигалова&nbsp;Т.&nbsp;В.
 |заглавие      = Фотосинтез. Физиолого-экологические и биохимические аспекты
 |ссылка        = 
 |викитека      = 
 |ответственный = под ред. И. П. Ермакова
 |издание       = 2-е изд., испр. и доп.
 |место         = М.
 |издательство  = Издательский центр «Академия»
 |год           = 2006
 |страниц       = 448
 |серия         = 
 |isbn          = 5-7695-2757-9
 |тираж         = 
 |ref           = 
}}

{{внешние ссылки}}
[[Категория:Фотосинтез]]
[[Категория:Белки]]
{{Навигационная таблица/Портал/Русская Википедия}}
[[Категория:Русская Википедия]]
[[Категория:Википедия]]
[[Категория:Статья из Википедии]]
[[Категория:Статья из Русской Википедии]]