Русская Википедия:Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина
[[Файл:2fab fc.svg|thumb|200px|right|Фермент папаин разрезает мономеры иммуноглобулинов на два [[Fab|FШаблон:Sub]] и один FШаблон:Sub]]
Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина (Шаблон:Lang-en) — концевая часть молекулы иммуноглобулина, которая взаимодействует с [[Fc-рецептор|FШаблон:Sub-рецептором]] на поверхности клетки и с некоторыми белками системы комплемента. Данное свойство позволяет антителам активировать иммунную систему. FШаблон:Sub-участок изотипов IgG, IgA и IgD состоит из двух одинаковых белковых фрагментов, соответственно, второго и третьего константных доменов двух тяжелых цепей; в случае изотипов IgM и IgE FШаблон:Sub содержит три константных домена тяжелых цепей (домены CH 2-4) в каждой полипептидной цепочке.[1]
Другая часть антитела называется [[Fab|FШаблон:Sub]] (от Шаблон:Lang-en), и состоит из вариабельных участков, которые определяют специфичность мишени, которую связывает антитело. Напротив, FШаблон:Sub всех антител одного класса одинаковы и константны. Отсюда происходит неправильное объяснение происхождения термина FШаблон:Sub как «fragment constant region».
Функция
FШаблон:Sub связывается с различными клеточными рецепторами и белками системы комплемента. Таким путём достигаются некоторые физиологические эффекты иммуноглобулинов — опсонизация, лизис клеток, дегрануляция тучных клеток, базофилов и эозинофилов.
См. также
- Папаин
- [[Fab|FШаблон:Sub]]
Примечания
