Русская Википедия:ПЭТаза

Материал из Онлайн справочника
Версия от 09:03, 2 сентября 2023; EducationBot (обсуждение | вклад) (Новая страница: «{{Русская Википедия/Панель перехода}} {{Фермент|Name=ПЭТаза|image=PETase_5XH3_with_HEMT-cartoon.png|caption=ПЭТаза ''I. sakaiensis'' в комплексе с HEMT, аналогом ПЭТ ({{PDB|5XH3}}).|EC_number=3.1.1.101}}'''ПЭТазы''' представляют собой класс ферментов эстераз, которые катализируют [...»)
(разн.) ← Предыдущая версия | Текущая версия (разн.) | Следующая версия → (разн.)
Перейти к навигацииПерейти к поиску

Шаблон:ФерментПЭТазы представляют собой класс ферментов эстераз, которые катализируют гидролиз полиэтилентерефталатного (ПЭТ) пластика до мономерного моно-2-гидроксиэтилтерефталата (MHET).

Идеализированная химическая реакция (где n — количество мономеров в полимерной цепи):[1]

(этилентерефталат)n + H2O → (этилентерефталат)n-1 + MHET

Остаточный ПЭТ распадается на бис (2-гидроксиэтил) терефталат (BHET). ПЭТазы также могут разрушать ПЭФ-пластик (полиэтилен-2,5-фурандикарбоксилат), который является биоразлагаемой заменой ПЭТ. ПЭТазы не могут катализировать гидролиз алифатических полиэфиров, таких как полибутиленсукцинат или полимолочная кислота[2].

Неферментативное естественное разложение ПЭТ займёт сотни лет, но ПЭТазы могут разложить мелкодисперсный ПЭТ-пластик за считанные дни[3].

История

Первая ПЭТаза была обнаружена в 2016 году в бактериях штамма 201-F6 Ideonella sakaiensis, обнаруженных в образцах осадка, собранных недалеко от японского предприятия по переработке ПЭТ-бутылок[1][4]. До этого открытия были известны другие типы гидролаз, разлагающих ПЭТ[2]. К ним относятся такие гидролазы, как липазы, эстеразы и кутиназы[5]. Открытия ферментов, разлагающих полиэфир, датируются, по крайней мере, 1975 г. (α-химотрипсин)[6] и 1977 г. (липаза), например[7].

ПЭТ-пластик получил широкое распространение в 1970-х годах, и было высказано предположение, что ПЭТазы в бактериях появились только недавно[2]. В прошлом у ПЭТазы могла быть ферментативная активность, связанная с разрушением воскового покрытия растений[8].

Структура

По состоянию на апрель 2019 года было известно 17 трёхмерных кристаллических структур ПЭТаз: 6QGC Шаблон:Wayback, 6ILX Шаблон:Wayback, 6ILW Шаблон:Wayback, 5YFE Шаблон:Wayback, 6EQD Шаблон:Wayback, 6EQE Шаблон:Wayback, 6EQF Шаблон:Wayback, 6EQG Шаблон:Wayback, 6EQH Шаблон:Wayback, 6ANE Шаблон:Wayback, 5XJH Шаблон:Wayback, 5YNS Шаблон:Wayback, 5XFY Шаблон:Wayback, 5XFZ Шаблон:Wayback, 5XG0 Шаблон:Wayback, 5XH2 Шаблон:Wayback и 5XH2. Шаблон:Wayback .

ПЭТаза обладает общими качествами, как с липазами, так и с кутиназами в том, что она обладает α/β-гидролазной складкой; тем не менее, расщелина активного центра, наблюдаемая в ПЭТазе, более открыта, чем в кутиназах[2]. Согласно Pfam, ПЭТаза Ideonella sakaiensis похожа на диенелактонгидролазу. Согласно ESTHER, он относится к семейству полиэстераза-липаза-кутиназа.

Существует приблизительно 69 ферментов, подобных ПЭТазе, найденных у множества различных организмов, и существует две классификации этих ферментов, включая тип I и тип II. Предполагается, что 57 ферментов относятся к категории I типа, тогда как остальные относятся к группе II типа, включая фермент ПЭТазы, обнаруженного у Ideonella sakaiensis. Во всех 69 ферментах, подобных ПЭТазе, существуют одни и те же три остатка в активном центре, что позволяет предположить, что каталитический механизм одинаков для всех форм ферментов, подобных ПЭТазе[9].

Мутации

В 2018 году учёные из Портсмутского университета в сотрудничестве с Национальной лабораторией возобновляемых источников энергии Министерства энергетики США разработали мутант ПЭТазы, который разлагает ПЭТ быстрее, чем тот, который находится в естественном состоянии. В этом исследовании также было показано, что ПЭТазы могут разрушать полиэтилен-2,5-фурандикарбоксилат (ПЭФ)[2][10].

Биологический путь

Файл:Plastic Breakdown by PETase.png
Путь реакции ПЭТазы и МНЕТазы.[11]

У I. sakaiensis образующийся MHET дополнительно расщепляется под действием фермента MHETаза на терефталевую кислоту и этиленгликоль[1]. Лабораторные эксперименты показали, что химерные белки, которые искусственно связывают MHETазу и ПЭТазу, превосходят аналогичные смеси свободных ферментов[12].

См. также

Примечания

 Шаблон:ПримечанияШаблон:ФерментыШаблон:Эстеразы