Просмотр кода страницы Русская Википедия:Моноацилглицероллипаза

{{Русская Википедия/Панель перехода}}
{{enzyme|EC_number=3.1.1.23|CAS_number=9040-75-9|IUBMB_EC_number=3/1/1/23|GO_code=0047372|width=|caption=Реакция, катализируемая МГЛ, в которой свободная жирная кислота  высвобождается из моноацилглицерина (МАГ)|image=Mgll_activity.png|name=Моноацилглицероллипаза}}{{Белок|Name=Моноацилглицероллипаза|HGNCid=17038|Symbol=MGLL|AltSymbols=|entrezgene=11343|omim=609699|refseq=NM_007283|uniprot=Q99685|pdb=|ECnumber=3.1.1.23|Chromosome=3|Arm=p|Band=13|LocusSupplementaryData=-q13.33}}
'''Моноацилглицероллипаза,''' также известная как МАГ липаза, ацилглицероллипаза, '''МАГЛ,''' '''МГЛ''' или '''МГЛЛ''' является [[Ферменты|ферментом]], который, в организме человека, кодируются геном ''Mgll''<ref name="pmid9495531">{{Cite journal |date=December 1997 |title=A novel poxvirus gene and its human homolog are similar to an E. coli lysophospholipase |journal=Virus Research |volume=52 |issue=2 |pages=157–67 |doi=10.1016/S0168-1702(97)00122-6 |pmid=9495531}}</ref><ref name="pmid9341166">{{Cite journal |date=October 1997 |title=cDNA cloning, tissue distribution, and identification of the catalytic triad of monoglyceride lipase. Evolutionary relationship to esterases, lysophospholipases, and haloperoxidases |journal=The Journal of Biological Chemistry |volume=272 |issue=43 |pages=27218–23 |doi=10.1074/jbc.272.43.27218 |pmid=9341166}}</ref><ref>{{Cite web |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=11343 |title=Entrez Gene: monoglyceride lipase}}</ref>. МГЛ является 33-кДа мембраносвязанным членом суперсемейства сериновых гидролаз и содержит классическую консенсусную последовательность GXSXG, общую для большинства сериновых гидролаз. [[Каталитическая триада]] фермента идентифицирована как Ser122, His269 и Asp239<ref name="pmid9341166" /><ref>{{Cite journal |date=February 1976 |title=Purification and some properties of a monoacylglycerol-hydrolyzing enzyme of rat adipose tissue |journal=The Journal of Biological Chemistry |volume=251 |issue=3 |pages=813–9 |doi=10.1016/S0021-9258(17)33857-7 |pmid=1249056}}</ref>.
[[Файл:Monoglyceride_lipase.png|мини| Моноацилглицероллипаза человека|287x287пкс]]

== Функция ==
Моноацилглицероллипаза [[катализ]]ирует [[Химическая реакция|химическую реакцию]], в которой молекулы [[Вода|воды]] разрушают моноэфиры [[Глицерин|глицерина и]] [[Жирные кислоты|длинноцепочечной жирной кислоты]]. Она функционирует вместе с [[Гормон-чувствительная липаза|гормон-чувствительной липазой]], гидролизуя внутриклеточные запасы триглицеридов в [[адипоцит]]ах и других клетках до жирных кислот и глицерина. МГЛ может также дополнять [[Липопротеинлипаза|липопротеинлипазу]] (ЛПЛ) в завершении гидролиза моноглицеридов, возникающего в результате разложения триглицеридов липопротеинов<ref name="pmid11470505">{{Cite journal |date=July 2001 |title=Exon-intron organization and chromosomal localization of the mouse monoglyceride lipase gene |journal=Gene |volume=272 |issue=1–2 |pages=11–8 |doi=10.1016/S0378-1119(01)00559-5 |pmid=11470505}}</ref>.

Моноацилглицероллипаза является ключевым ферментом в гидролизе [[Каннабиноиды|эндоканнабиноида]] [[2-Арахидоноилглицерин|2-арахидоноилглицерина]] (2-AG)<ref name="pmid12136125">{{Cite journal |date=August 2002 |title=Brain monoglyceride lipase participating in endocannabinoid inactivation |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |volume=99 |issue=16 |pages=10819–24 |doi=10.1073/pnas.152334899 |pmid=12136125}}</ref><ref name="pmid16116451">{{Cite journal |date=September 2005 |url=https://escholarship.org/uc/item/085499pd |title=Selective inhibition of 2-AG hydrolysis enhances endocannabinoid signaling in hippocampus |journal=Nature Neuroscience |volume=8 |issue=9 |pages=1139–41 |doi=10.1038/nn1521 |pmid=16116451}}</ref>. Он превращает [[моноацилглицерин]]ы в свободные [[жирные кислоты]] и [[глицерин]]. Вклад МГЛ в общую активность гидролиза 2-АГ мозга оценивается в ~ 85 % ([[ABHD6]] и [[ABHD12]] отвечают за ~ 4 % и ~ 9 %, соответственно, оставшейся части)<ref name="ScholarlyEditions2012">{{Книга |ссылка=https://www.worldcat.org/oclc/1245674725 |автор=PhD, Q Ashton Acton |заглавие=Cannabinoid Receptors ScholarlyBrief. |год=2012 |место=Atlanta, GA |издательство=Scholarly Media LLC |страниц=1 online resource (96 p.) |isbn=978-1-4816-0672-1, 1-4816-0672-7}}</ref><ref name="pmid18096503">{{Cite journal |date=December 2007 |title=A comprehensive profile of brain enzymes that hydrolyze the endocannabinoid 2-arachidonoylglycerol |journal=Chemistry & Biology |volume=14 |issue=12 |pages=1347–56 |doi=10.1016/j.chembiol.2007.11.006 |pmid=18096503}}</ref>, и это оценка ''in vitro'' была подтверждена ''in vivo'' селективным ингибитором МГЛ JZL184<ref name="pmid19029917">{{Cite journal |date=January 2009 |title=Selective blockade of 2-arachidonoylglycerol hydrolysis produces cannabinoid behavioral effects |journal=Nature Chemical Biology |volume=5 |issue=1 |pages=37–44 |doi=10.1038/nchembio.129 |pmid=19029917}}</ref>. Хроническая инактивация МГЛ приводит к массивному (>10-кратному) повышению уровня 2-АГ в мозге у мышей, наряду с выраженной компенсаторной понижающей регуляцией рецепторов CB<sub>1</sub> в селективных областях мозга<ref name="SavinainenSaario20122">{{Cite journal |date=February 2012 |title=The serine hydrolases MAGL, ABHD6 and ABHD12 as guardians of 2-arachidonoylglycerol signalling through cannabinoid receptors |journal=Acta Physiologica |volume=204 |issue=2 |pages=267–76 |doi=10.1111/j.1748-1716.2011.02280.x |pmid=21418147 |vauthors=Savinainen JR, Saario SM, Laitinen JT |pmc=3320662}}</ref>.

== Ингибиторы ==
Ингибиторы [[Ингибирование ферментов|фермента]] MAGL ([[URB602]], [[URB754]], [[JZL184]]) вызывают [[Каннабиноиды|у мышей каннабиноидные]] поведенческие эффекты<ref name="pmid19029917" />.

Дополнительные примеры включают:

# [[KML-29]]
# [[JZL195]]
# [[JNJ-42165279]]
# [[JW 642]]

== См. также ==
* {{Не переведено 5|Усилитель эндоканнабиноидов|Усилитель эндоканнабиноидов|4=Endocannabinoid enhancer}}
* {{Не переведено 5|Ингибитор обратного захвата эндоканнабиноидов|Ингибитор обратного захвата эндоканнабиноидов|4=Endocannabinoid reuptake inhibitor}}
* {{Не переведено 5|Триацилглицероллипаза|Триацилглицероллипаза|4=Triacylglycerol lipase}}
* {{Не переведено 5|Гидролаза амидов жирных кислот|Гидролаза амидов жирных кислот|4=Fatty acid amide hydrolase}}

== Примечания ==
{{примечания}}

== Дальнейшее чтение ==
* {{Cite journal |date=1980 |title=Simultaneous purification and comparative characterization of six serine hydrolases from rat liver microsomes |journal=Arch. Biochem. Biophys. |volume=200 |issue=2 |pages=547&ndash;59 |doi=10.1016/0003-9861(80)90386-0 |pmid=6776896}}
* {{Cite journal |date=1966 |title=A study of a monoglyceride-hydrolyzing enzyme of intestinal mucosa |journal=J. Biol. Chem. |volume=241 |issue=10 |pages=2306&ndash;10 |doi=10.1016/S0021-9258(18)96621-4 |pmid=5916497}}

== Ссылки ==
* {{MeSH name|Monoacylglycerol+lipases}}
* {{EC number|3.1.1.23}}

{{NLM content}}

{{Ферменты}}{{Эстеразы}}
[[Категория:Ферменты]]
[[Категория:Гидролазы]]
[[Категория:КФ 3.1.1]]
{{Навигационная таблица/Портал/Русская Википедия}}
[[Категория:Русская Википедия]]
[[Категория:Википедия]]
[[Категория:Статья из Википедии]]
[[Категория:Статья из Русской Википедии]]