Русская Википедия:Аминокислоты

Материал из Онлайн справочника
Перейти к навигацииПерейти к поиску

Файл:AminoAcidball rus.svg
Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH2, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ[1].

Открытие аминокислот в составе белков[2]

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен[3]
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Шаблон:Iw
Глутамин Gln, Q 1877 Пшеничная мука Э. Шулце[4]
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Шаблон:Iw
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце[4], Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель[5], С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы Шаблон:—Шаблон:Химическая формула, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой Шаблон:—Шаблон:Химическая формула. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формулаШаблон:*Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула (Хлороводородная соль глицина)
Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формулаШаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формулаШаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула + (катализатор) Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула; Шаблон:Химическая формула + 2Шаблон:Химическая формула Шаблон:Стрелка Шаблон:Химическая формулаШаблон:—Шаблон:Химическая формула + Шаблон:Химическая формула

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[6], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[7].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов[8]. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[9].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин[10].

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Шаблон:Основная статья В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)[11][12]. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты[13].

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[14]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Файл:Аминокислоты.png

Классификация

Аминокислота 3-буквы[15] 1-буква[15] Генетический код Мнемоническое

правило[16]

Полярность[17] Класс по радикалу Mr Vw

(Å3)

pI Гидрофобность[18] Частота в белках (%)[19]
Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycine Неполярные Алифатические 75,067 48 6,06 −0,4 7,03
Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Alanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76
Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG Valine Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73
Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA Isoleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49
Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Leucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68
Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6,30 −1,6 5,02
Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Serine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14
Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53
Цистеин Cys C UGU, UGC Cysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38
Метионин Met M AUG Methionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32
Аспарагиновая

кислота

Asp D GAU, GAC asparDic acid Полярные заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49
Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagiNe Полярные Амиды 132,119 96 5,41 −3,5 3,93
Глутаминовая

кислота

Glu E GAA, GAG gluEtamic acid Полярные заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32
Глутамин Gln Q CAA, CAG Q-tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9
Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19
Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78
Гистидин His H CAU, CAC Histidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26
Фенилаланин Phe F UUU, UUC Fenylalanine Неполярные Ароматические 165,192 135 5,49 2,8 3,87
Тирозин Tyr Y UAU, UAC tYrosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91
Триптофан Trp W UGG tWo rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204,228 163 5,89 −0,9 6,73

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

«Миллеровские» аминокислоты

Шаблон:Основная статья

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:Шаблон:Нет АИ

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта[20].

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты[21].

Примечания

Шаблон:Примечания

Литература

  • Шаблон:БРЭ
  • Шаблон:БМЭ3
  • Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
    • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
    • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
    • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
  • Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
  • Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
  • Шаблон:ВТ-ЭСБЕ

Ссылки

Внешние ссылки

  1. ↑ 1,0 1,1 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Wagner не указан текст
  2. ↑ Шаблон:Книга
  3. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  4. ↑ 4,0 4,1 Шаблон:Статья
  5. ↑ Шаблон:Статья
  6. ↑ Шаблон:Статья
  7. ↑ Шаблон:Cite web
  8. ↑ Шаблон:Статья
  9. ↑ Шаблон:Статья
  10. ↑ Шаблон:Статья
  11. ↑ Шаблон:Статья
  12. ↑ Шаблон:Статья
  13. ↑ Шаблон:Статья
  14. ↑ Шаблон:Статья
  15. ↑ 15,0 15,1 Шаблон:Книга
  16. ↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил Шаблон:Wayback
  17. ↑ 17,0 17,1 Шаблон:Книга
  18. ↑ Шаблон:Статья
  19. ↑ Шаблон:Статья
  20. ↑ Шаблон:Статья
  21. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Шаблон:Выбор языка Шаблон:Биохимические группы Шаблон:Аминокислоты Шаблон:Органические вещества Шаблон:АТХ код B05

Партнерские ресурсы
Криптовалюты
Магазины
Хостинг
Разное

Источник — http://wikihandbk.com/ruwiki/index.php?title=Русская_Википедия:Аминокислоты&oldid=8976946