Спектр поглощения YFP довольно сильно пересекается со спектром флуоресценции CFP (Шаблон:Lang-en), поэтому эти два флюорофора используются для создания биосенсоров, в основе работы которых лежит явление Фёрстеровского переноса энергии (FRET). Такие сенсоры используются для выявления определённых событий, происходящих в живых клетках. В частности, таким образом можно определять активность ферментов.
Как правило, молекула такого сенсора включает в себя 4 домена[2]:
белок, являющийся носителем сенсора (это может быть практически любой белок);
флюорофор CFP;
домен, меняющий свою структуру в ответ на определённое воздействие (например, фосфорилирование);
флюорофор YFP.
При облучении такого сенсора лазером с длиной волны, возбуждающей только CFP (например, 440 нм — почти не возбуждает YFP, но сильно возбуждает CFP), можно наблюдать флуоресценцию обоих флюорофоров. После соответствующего воздействия на домен 3 происходит изменение структуры сенсора, в результате чего флюорофор YFP отдаляется от CFP и эффективность Фёрстеровского переноса падает (в зависимости от того, на какое расстояние флюорофоры были отдалены друг от друга). В результате интенсивность флуоресценции CFP возрастает, а YFP — падает. Таким образом, по отношению флуоресценции YFP к флуоресценции CFP можно количественно оценить изменение конформации биосенсора.
