Файл:AntibodyChains.svgСхематическая диаграмма типичного антитела. Синим показаны две тяжёлых цепи, соединённых дисульфидными связями с лёгкими цепями (показаны зелёным). Показаны константный (C) и вариабельный (V) домены.Файл:Antibody IgG2.pngИммуноглобулин класса G. Две тяжёлые цепи показаны синим и красным, две лёгкие — зелёным и жёлтым.
Лёгкие цепи иммуноглобулинов (Immunoglobulin light chains) — это белковые субъединицы иммуноглобулинов. Молекулы иммуноглобулинов класса G состоят из двух лёгких и двух тяжёлых цепей. Лёгкие цепи иммуноглобулинов имеют молекулярную массу около 28 кДа.
Антитела образуются B-лимфоцитами, которые экспрессируют только один класс лёгких цепей в течение жизни. Отношение каппа цепей к лямбда цепям у здоровых людей приблизительно составляет 65 к 35, причём уровни часто сильно изменяются при новообразованиях.
У других животных
Лёгкие цепи иммуноглобулинов у тетрапод классифицируют на каппа (κ), лямбда (λ), и сигма (σ) классы. Различия между κ, λ, и σ изотипами предшествовали эволюционной радиации тетрапод. Изотип σ был утерян амфибиями до возникновения линии рептилий.[1]
Другие типы лёгких цепей могут быть обнаружены у низших позвоночных, например, лёгкие цепи йота изотипа у Chondrichthyes and Teleostei.[2][3]
У верблюдов есть антитела, имеющие только две тяжёлые цепи и не имеют лёгких.[4] Функциональное назначение этого процесса в настоящее время не выяснено. Однако типичные антитела тоже присутствуют.
Строение
Лёгкие цепи одного антитела всегда идентичны. Каждая лёгкая цепь содержит два последовательно соединённых иммуноглобулиновых домена:
один константный домен ()
и один вариабельный домен () отвечающий за связывание антигена
Приблизительная длина одной лёгкой цепи — 211—217 остатков аминокислот[2].
