Русская Википедия:Миостатин
Шаблон:Infobox gene Миостати́н (также известный как фактор роста и дифференцировки 8) — белок, который подавляет рост и дифференцировку мышечной ткани. Образуется в мышцах животных, затем выделяется в кровь, оказывая своё действие на мышцы за счёт связывания с рецепторами ACVR2B (activin type II receptor). У человека миостатин закодирован в гене MSTN.
Исследования на животных показывают, что блокирование действия миостатина приводит к значительному увеличению сухой мышечной массы с практически полным отсутствием жировой ткани.
Открытие
Ген, кодирующий миостатин, был обнаружен в 1997 генетиками Александрой Макпэрроной и Си-Джин Лином. Получив чистую линию мышей с неработающим геном миостатина, они доказали, что отсутствие гена миостатина вызывает значительное повышение мышечной массы. Аналогичные генетические аномалии встречаются у некоторых мясных пород коров, а также известны у малой английской борзой и человека.
Мутации
Миостатин активен в мышцах, используемых для движения (скелетные мышцы) до и после рождения. Это обычно ограничивает рост мышц, гарантируя, что мышцы не становятся слишком большими. Мутации, которые уменьшают производство миостатина, приводят к чрезмерно быстрому росту мышечной ткани. Люди с мутацией в обеих копиях гена MSTN (гомозиготы) имеют значительно увеличенную мышечную массу и силу. У людей с мутацией в одной копии гена MSTN (гетерозигот) также увеличена мышечная масса, но в меньшей степени.
В 2004 в Германии был обнаружен мальчик с мутацией в обеих копиях гена[1]. Он был значительно сильнее своих сверстников. У его матери есть мутация в одной копии гена. У американского мальчика, родившегося в 2005, Лиэма Хукстры[2], клиническая картина сходная, но её причина иная: его тело производит нормальное количество миостатина, но, поскольку его мускулатура более развита, чем у его ровесников, его доктор полагает, что его мышечные клетки нечувствительны к миостатину из-за дефекта миостатиновых рецепторов.
Биохимия
Человеческий миостатин состоит из двух идентичных субъединиц, каждая из которых состоит из 109 аминокислотных остатков. Его полная молекулярная масса составляет 25 кДа. Белок синтезируется в неактивной форме. Для того, чтобы активировать белок, протеаза расщепляет NH2-концевую часть.
Клиническое исследование
Дальнейшее исследование миостатина может привести к открытию новых методов лечения мышечной дистрофии. Тем не менее, остается неясным, выгодно ли долгосрочное лечение мышечной дистрофии с использованием ингибиторов миостатина, поскольку истощение стволовых клеток мышц может ухудшить течение болезни на более поздних стадиях.[3]
На бройлерных цыплятах было доказано, что при приёме креатина уровень миостатина понижается.[4]
Примечания
Ссылки
- Myostatin-Related Muscle Hypertrophy / GeneReviews, 2013Шаблон:Ref-en
- Double muscling in cattle due to mutations in the myostatin gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 94, pp. 12457–12461, November 1997Шаблон:Ref-en
- Mutations in myostatin (GDF8) in Double-Muscled Belgian Blue and Piedmontese Cattle / Genome Res. 1997. 7: 910-915, doi:10.1101/gr.7.9.910 Шаблон:Ref-en
- ↑ Myostatin Mutation Associated with Gross Muscle Hypertrophy in a Child Шаблон:Wayback / N Engl J Med 2004;350:2682-8 PMID 15215484Шаблон:Ref-en
- ↑ Associated Press (2007-05-30). "CTV.ca | Rare condition gives toddler super strength Шаблон:Wayback". CTVglobemedia.
- ↑ Шаблон:Cite web
- ↑ Шаблон:Статья
