Русская Википедия:Овальбумин
Овальбумин или альбумин яичный (ovalbuminum) — альбумин яичного белка. Основной белок яичного белка (около 60-65%)[2]. Масса овальбумина, выделенного из куриных яиц, составляет 45 кДа[3]. На основании структурной гомологии овальбумин относится к группе белков-серпинов, однако он не обладает способностью ингибировать сериновые протеазы[4]. Овальбумин был одним из первых белков, выделенных в чистом виде в 1889 году. Функция его до конца не выяснена; он считается резервом белков для развития зародыша[5].
Структура
Овальбумин, выделенный из куриного яйца, имеет массу около 45кДа и состоит из 385 аминокислотных остатков. Молекулярная масса его полипептидной цепи составляет 42699 Да. Пептидная цепь овальбумина подвергается посттрансляционной модификации: его N-конец ацетилируется, аспартат в 292 позиции гликозилируется, 68 и 344 сериновые остатки фосфорилируются[3]. Существует три фракции овальбумина в зависимости от количества фосфорилированных остатков: два у овальбумина А1, один у овальбумина А2 и ни одного у овальбумина А3[6].
Синтез и секреция овальбумина осуществляется клетками яйцевода курицы под влиянием эстрогенов[7]. Продукт трансляции транскрипта гена овальбумина, как и в случае с другими секреторными белками, имеет сигнальную последовательность, обеспечивающую его транспорт к эндоплазматической сети. Однако, в отличие от большинства других секретирующихся белков, сигнальная последовательность овальбумина расположена не с N-конца, а внутри полипептидной цепи (с 21 по 47 аминокислотный остаток) и не отщепляется[8].
Применение
- Применяется в кондитерской промышленностиШаблон:Sfn;
- Используется в фотографии, в процессе альбуминовой печати;
- Овальбумин является важным белком для различных областей исследований, в том числе:
- общего исследования структуры и свойств белка (потому что она доступна в большом количестве);
- исследования структуры и функции серпина;
- Протеомика (овальбумин куриного яйца обычно используется как маркер молекулярного веса для калибровки геля для электрофореза);
- Иммунология (обычно используется для стимулирования аллергических реакций у испытуемых).
См. также
Примечания
Литература
Ссылки
- ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ЯИЦ Шаблон:Wayback
- Овальбумин Шаблон:Wayback — Технический словарь Том II
- Ovalbumin
| развернутьПартнерские ресурсы |
|---|
- ↑ "Crystal structure of uncleaved ovalbumin at 1.95 A resolution." Шаблон:Wayback Stein, P.E., Leslie, A.G., Finch, J.T., Carrell, R.W. Journal: (1991) J.Mol.Biol. 221: 941-959
- ↑ “Structure and properties of ovalbumin.” Шаблон:Wayback Huntington JA, Stein PE. J Chromatogr B Biomed Sci Appl. 2001 May 25;756(1-2):189-98.
- ↑ Перейти обратно: 3,0 3,1 “The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin.” Шаблон:Wayback Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE. Eur J Biochem. 1981 Apr;115(2):335-45.
- ↑ “Alpha-to-beta structural transformation of ovalbumin: heat and pH effects.” Шаблон:Wayback Hu HY, Du HN.J Protein Chem. 2000 Apr;19(3):177-83.
- ↑ "Ovalbumin in Developing Chicken Eggs Migrates from Egg White to Embryonic Organs while Changing Its Conformation and Thermal Stability." Шаблон:Wayback Yasushi Sugimoto et al.April 16, 1999 The Journal of Biological Chemistry, 274, 11030-11037.
- ↑ "Albumen protein and functional properties of gelation and foaming." Шаблон:WaybackAna Cláudia Carraro Alleoni. Sci. agric. (Piracicaba, Braz.) vol.63 no.3 Piracicaba May/June 2006
- ↑ “Hormonal Regulation of Ovalbumin Synthesis in Chick Oviduct” Шаблон:Wayback R. T. Schimke, R. Palacios, R. D. Palmiter, R. E. Rhoads. Gene Expression and its Regulation Basic Life Sciences 1973, pp 123-135
- ↑ “Isolation and properties of the signal region from ovalbumin.” Шаблон:Wayback Robinson A, Meredith C, Austen BM. FEBS Lett. 1986 Jul 28;203(2):243-6.
