Русская Википедия:Оранжевый каротиноид-протеин

Материал из Онлайн справочника
Перейти к навигацииПерейти к поиску

Шаблон:Protein Оранжевый каротиноид-протеин (ОКП) — водорастворимый протеин, который у различных цианобактерий служит белком-тушителем, уменьшающим на интенсивном свету передачу энергии от фикобилисом к хлорофиллу в пигментном аппарате фотосинтеза у цианобактерий[1]. Это единственный из известных фотоактивных белков, в котором в качестве фоточувствительных хромофоров используются каротиноиды. Белок состоит из двух доменов, между которыми нековалентно закреплена единственная молекула кето-каротиноида. Это очень эффективный тушитель энергии возбуждения, поглощённой основным светособирающим антенным комплексом цианобактерий — фикобилисомами. Тушение происходит под действием сине-зеленого света. ОКП также способен предотвращать окислительное повреждение, осуществляя тушение энергии возбуждения синглетного кислорода (1O2).

История

ОКП был впервые описан в 1981 году Холтом и Крогманном, которые изолировали его из цианобактерии Arthrospira maxima[2]. Функции белка оставались не ясны вплоть до 2006 года. Пространственная структура ОКП была получена в 2003 году. Из неё следовало, что белок является эффективным тушителем синглетного кислорода[3]. В 2000 году было показано, что цианобактерии могут осуществлять фотозащитное тушение флуоресценции независимо от фазового перехода мембраны, перепада трансмембранного рН и температуры[4]. Спектр действия процесса тушения указывал на причастность каротиноидов[5], а конкретное участия ОКП было позже продемонстрировано Д. Кириловски и коллегами в 2006 году[6]. В 2008 было показано, что для осуществления фотозащитной функции оранжевый каротиноид-протеин должен быть активирован сильным сине-зелёный светом[7].

Физиологическое значение

Долгое время цианобактерии считались неспособными к нефотохимическому тушению, вместо этого предполагалось, что они полагаются на механизм перераспределения энергии между двумя фотосинтетические реакционными центрами, ФСII и ФСI, известный как механизм «переходных состояний»[8].

Оранжевый каротиноид-протеин присутствует в большинстве геномов цианобактерий[1] и обладает невероятно консервативной первичной структурой, что по-видимому объясняется важностью такой аминокислотной последовательности для сохранения функции протеина. Мутантные клетки с делетированным ОКП выцветали на ярком свету[6], а их фотоингибирование под действием вспышек света наступает быстрее[9]. В условиях недостатка питательных веществ, что является нормой в морских местообитаниях, механизм фотозащиты, такой как ОКП, становится важным даже при низкой освещённости[10].

Этот белок не обнаружен в хлоропластах, и по-видимому характерен только для цианобактерий.

Функция

Файл:Orange Carotenoid Protein spectra of orange vs red form.svg
Спектр поглощения неактивной оранжевой формы ОКП в сравнении со спектром поглощения фотоактивной красной формы.

Фотоактивация

При освещении зелёно-голубым светом оранжевый каротиноид-протеин переключается из оранжевой формы (ОКПО) в красную (ОКПR). Возврат ОКПR в ОКПО не зависит от освещения и медленно, самопроизвольно происходит в темноте. Обратимость процесса в клетках обеспечивает низкомолекулярный (13 кДа) белок, FRP (Шаблон:Lang-en). ОКПО считается темновой, стабильной формой этого белка, она не способствует тушению фикобилисом, а вот форма ОКПR активна и участвует в этом процессе. Переход из оранжевой в красную форму происходит на свету и идёт с низкой эффективностью (очень низкий квантовый выход). Такой механизм даёт возможность белку быть активным только при высокой освещённости; в противном случае нефотохимическое тушение, осуществляемое белком, мешало бы фотосинтезу в условиях низкого освещения.

Тушение

Снижение флуоресценции свидетельствует, что красная форма ОКП рассеивает поглощённую фикобилисомами энергию света (энергию возбуждения). Согласно измерениям, при активации ОКП около 30-40 % энергии, поглощаемой фикобилисомами не достигает реакционных центров[11]. Точный механизм тушения и сайты связывания каротиноидов и фикобилисом по-прежнему остаются не известными. Известно что линкерный полипептид ApcE в аллофикоцианиновом ядре фикобилисом важен для этого процесса[6][12], но он не является сайтом тушения[13]. Различные доказательства указывают на то, что тушению подвергается полоса флуоресценции аллофикоцианинового ядра с длинной волны в 660 нм[11][13][14]. Температурная зависимость скорости тушения флуоресценции похожа на кривую сворачивания оранжевого каротиноид-протеина[15], что поддерживает гипотезу о том, что ОКПО слегка денатурирует, когда превращается в ОКПR.

Тушение синглетного кислорода

Кроме всего прочего ОКП способен тушить синглетный кислород при облучении сильным оранжево-красным светом, когда он не может фотоактивироваться и выполнять свою фотозащитную функцию тушения фикобилисом[16]. Это факт весьма существенен, поскольку все оксигенные фототрофы имеют определённый риск окислительного повреждения синглетным кислородом (1О2), который вырабатывается, когда их собственные светособирающего пигменты действуют как фотосенсибилизаторы[17].

Структура

Файл:Ribbon view of the Orange Carotenoid Protein Structure 1M98.png
Ленточная диаграмма оранжевого каротиноид-протеина из Arthrospira maxima, (PDB 1M98 Шаблон:Wayback).

Трёхмерная структура

Трехмерные структуры ОКП (в форме ОКПО) была расшифрована в 2003 году, до того как стала понятна его фотозащитная функция[3]. Этот белок весом в 35 кДа состоит из двух структурных доменов: полностью α-спирального N-концевого домена, построенного из двух чередующихся четырёхспиральных пучков, и смешанного α/β С-концевого домена. Два домена соединены длинным пептидным линкером. На трёхмерной структуре ОКПО каротиноиды пересекают оба домена, которые у этой формы белка тесно связаны между собой.

Белок-белковые взаимодействия

Оранжевый каротиноид-протеин участвует в ключевых белок-белковых взаимодействях, которые имеют решающее значение для его фотозащитной функции. Активированная форма ОКПR связывается c aллофикоцианиновым ядром и инициирует механизм тушения. Другой белок, FRP, взаимодействует с C-концевым доменом ОКПR и катализирует реакцию превращения его обратно в ОКПО форму[18]. Поскольку ОКПО не может связываться с фикобилисомами, FRP может эффективно отсоединять ОКП от светособирающих комплексов и восстанавливать их способность к передачи энергии света в реакционные центры.

Гены

Первичная структура (аминокислотная последовательность) очень консервативна среди различных ОКП, а ген белка на бактериальной хромосоме, как правило, расположен в соседнем локусе с белком FRP[1]. Довольно часто рядом расположены гены, ответственные за биосинтез кетокаротиноидов. Такие консервативные функциональные связи подчеркивают эволюционное значение механизма фотозащиты основанного на ОКП для многих цианобактерий.

Существует также множество эволюционно-родственных генов, которые кодируют белки состоящие только из одного из двух доменов, характерных для ОКП. N-концевой домен, Carot_N, встречается только у цианобактерий, но проявляет значительный уровень дупликации. С-концевой домен гомологичен широко распространённому суперсемейству NTF2, все члены которого обладаю укладкой аналогичной белку NTF2 (фактор ядерного транспорта 2), а также примерно 20 другим белковым подсемействам с разнообразными функциями: лимонен-1,2-эпоксидгидролазы, SnoаL-полекетидциклазы и дельта-5-3-кетостероидизомеразы. Большинство если не все члены суперсемейства NTF2 образуют олигомеры, часто используя поверхность бета-листа, чтобы взаимодействовать друг с другом и другими белками.

Практические применения

Растворимость в воде вместе со статусом единственного известного фотоактивного белка, содержащего каротиноиды, делает ОКП ценной моделью для изучения энергетических и фотофизических свойств каротиноидов в растворах. Кроме того, каротиноиды широко известны как антиоксиданты, и таким образом белок может служить упаковкой для доставки каротиноидов в организм в лечебных целях.

Благодаря высокой эффективности тушения флуоресценции в сочетании с низким квантовым выходом фотоактивации с помощью специфических длин волны света, ОКП обладает всеми качествами идеального фотопереключателя, в связи с чем было предложено его использование в качестве новой системы для развивающихся оптогенетических технологий[1]. В будущем он может получить и другие применения в оптофлюидике и биофотонике.

См. также

Примечания

Шаблон:Примечания

Партнерские ресурсы
Криптовалюты
Магазины
Хостинг
Разное

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок KirilovskyKerfeld2013 не указан текст
  2. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Kay_HoltKrogmann1981 не указан текст
  3. ↑ 3,0 3,1 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок KerfeldSawaya2003 не указан текст
  4. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок ElBissati2000 не указан текст
  5. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Rakhimberdieva2004 не указан текст
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Wilson2006 не указан текст
  7. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Wilson2008 не указан текст
  8. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок BigginsBruce1989 не указан текст
  9. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Boulay2008 не указан текст
  10. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Wilson2007 не указан текст
  11. ↑ 11,0 11,1 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Rakhimberdieva2010 не указан текст
  12. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Rakhimberdieva2007BBA не указан текст
  13. ↑ 13,0 13,1 Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Jallet2012 не указан текст
  14. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Kuzminov2014 не указан текст
  15. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Rakhimberdieva2007FEBS не указан текст
  16. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Sedoud2014 не указан текст
  17. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Krieger2008 не указан текст
  18. ↑ Ошибка цитирования Неверный тег <ref>; для сносок Sutter2013 не указан текст
Источник — http://wikihandbk.com/ruwiki/index.php?title=Русская_Википедия:Оранжевый_каротиноид-протеин&oldid=10520032