Русская Википедия:Основной белок миелина

Материал из Онлайн справочника
Перейти к навигацииПерейти к поиску

Шаблон:Белок

Основно́й бело́к миели́на (также осно́вный белок миелина, Шаблон:Lang-en) — представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент миелина. При электрофоретическом анализе в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и имеет молекулярную массу около 30 кДа.[1][2][3]

Строение

Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина, часто в сочетании с остатками серина.[4] Было показано, что у больных с рассеянным склерозом отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях.[5] Рядом авторов была показана высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности основного белка миелина у различных видов животных.[6][7][8] Так, аминокислотные последовательности основного белка миелина человека и быка отличаются лишь по остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина крысы отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40 аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).

Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %) основных аминокислот (аргинин, лизин и гистидин), равномерно распределенных по всей полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую изоэлектрическую точку (рI = 12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка миелина с карбоксильными группами мембранных липидов.[9][10]Основной белок миелина является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с которыми и выделяется.[11]Основной белок миелина является поликатионом и формирует особенно стабильные комплексы с анионными липидами.[12] Несмотря на то, что степень связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении сфингомиелина. Основной белок миелина также взаимодействует с фосфатидилэтаноламином при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать нерастворимые комплексы с додецилсульфатом натрия при значениях рН выше и ниже изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с основной массой анионных фосфолипидов, в равной степени играют роль как гидрофобные, так и электростатические взаимодействия.[13] Наиболее выраженное влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в липидные хвосты.[14][15] Методом рентгеноструктурного анализа было показано, что при формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка миелина в слой головок липидов.

После введения основного белка миелина в ЦНС развиваются симптомы, схожие с симптомами рассеянного склероза. Появление этих симптомов получило название экспериментального аллергического энцефаломиелита.[16]

Примечания

Шаблон:Примечания

См. также

Литература

Партнерские ресурсы
Криптовалюты
Магазины
Хостинг
Разное

  1. ↑ Шаблон:Cite pmid
  2. ↑ Norton W.T., Cammer W. Isolation and characterization of myelin. In: Myelin // Plenum Press, N-Y. – 1984. - P. 147-195.
  3. ↑ Шаблон:Cite pmid
  4. ↑ Шаблон:Cite pmid
  5. ↑ Шаблон:Cite pmid
  6. ↑ Терлецкая Я.Т., Белик Я.В., Козулина Е.П. и др. // Молекулярная биология. – 1987. № 21. – C. 15-26.
  7. ↑ Шаблон:Cite pmid
  8. ↑ Шаблон:Cite pmid
  9. ↑ Шаблон:Cite pmid
  10. ↑ Шаблон:Cite pmid
  11. ↑ Шаблон:Cite pmid
  12. ↑ Шаблон:Cite pmid
  13. ↑ Шаблон:Cite pmid
  14. ↑ Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos D. In: Lipids and protein interactions - 1982. – V. 2. – P. 27-51
  15. ↑ Шаблон:Cite pmid
  16. ↑ Хухо, Ф. Нейрохимия основы и принципы. – М: Мир, 1990 – 384с.
Источник — http://wikihandbk.com/ruwiki/index.php?title=Русская_Википедия:Основной_белок_миелина&oldid=10529781