Русская Википедия:Фруктокиназа
Фруктокиназа, также известная как D-фруктокиназа или D-фруктозо-(D-маннозо)киназа[1], представляет собой фермент (Шаблон:EC number) печени, кишечника и коркового вещества почек. Фруктокиназа относится к семейству ферментов, называемых трансферазами, что означает, что этот фермент переносит функциональные группы; она также считается фосфотрансферазой (или, часто, киназой), поскольку она специфически переносит фосфатную группу[1]. Фруктокиназа катализирует перенос фосфатной группы с аденозинтрифосфата (АТФ, субстрат) на фруктозу в качестве начального этапа её утилизации[1]. Основная роль фруктокиназы заключается в углеводном обмене, в частности, в метаболизме сахарозы и фруктозы. Уравнение реакции выглядит следующим образом:
Роль в растениях и бактериях
Фруктокиназа была охарактеризована в различных организмах, таких как семена гороха (Pisum sativum), плоды авокадо (Persera americana) и зерна кукурузы (Zea mays) и многих других[2].
В частности, фруктокиназа может также регулировать синтез крахмала в сочетании с SS, синтазой сахарозы, которая сначала метаболизирует акцепторную ткань в растительных тканях, таких как картофель[2]. Есть также два расходящихся гена фруктокиназы, которые по-разному экспрессируются и также обладают разными ферментативными свойствами, например, обнаруженными в томатах. В томатах мРНК фруктокиназы 1 (Frk 1) экспрессируется на постоянном уровне во время развития плода. Однако мРНК фруктокиназы 2 (Frk 2) имеет высокий уровень экспрессии в молодых плодах томатов, но затем снижается на более поздних стадиях развития плодов. Frk 2 имеет более высокое сродство к фруктозе, чем Frk 1, но активность Frk 2 ингибируется высокими уровнями фруктозы, а активность Frk 1 — нет[2].
У Sinorhizobium meliloti, обычной грампочвенной бактерии, фруктокиназа также используется в метаболизме маннита и сорбита, в дополнение к метаболизму фруктозы[3].
Роль у животных и человека
Было обнаружено, что в печени человека очищенная фруктокиназа в сочетании с альдолазой способствует альтернативному механизму образования оксалата из ксилита. В связанной последовательности фруктокиназа и альдолаза производят гликолевый альдегид, предшественник оксалата, из D -ксилулозы через D-ксилулозо-1-фосфат[4].
В клетках печени крыс (гепатоцитах) ГТФ также является субстратом фруктокиназы. Он может быть использован в значительной степени фруктокиназой. В этих изолированных гепатоцитах in vivo, когда концентрация АТФ падает примерно до 1 миллимоля за короткий промежуток времени, ГТФ становится важным субстратом в этих специфических условиях[5]. В отличие от фосфофруктокиназы, фруктокиназа не ингибируется АТФ[6][7].
Болезни
Фруктозурия или недостаточность печеночной фруктокиназы — редкое, но доброкачественное наследственное нарушение обмена веществ[8]. Это состояние вызвано дефицитом фруктокиназы в печени. У больных обычно наблюдается высокая концентрация фруктозы в крови после приема внутрь фруктозы, сахарозы или сорбита[9]. Заболевание в основном характеризуется обнаружением аномальной экскреции фруктозы с мочой в анализе мочи. Фруктокиназа необходима для синтеза гликогена, формы накопления энергии в организме, из фруктозы. Наличие фруктозы в крови и моче может привести к неправильному диагнозу сахарного диабета. Биохимические нарушения, которые могут привести к окончательному диагнозу фруктозурии, включают дефицит печеночной фруктокиназы, левулозурию и дефицит кетогексокиназы.
См. также
- Глюкокиназа
- Гексокиназа
- Шаблон:Не переведено 4
- Шаблон:Не переведено 4
- Шаблон:Не переведено 4
- Шаблон:Не переведено 4
Использованная литература
Ссылки
- ↑ 1,0 1,1 1,2 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Шаблон:Архивировано. Retrieved 2007-05-06
- ↑ 2,0 2,1 2,2 Шаблон:Cite journal
- ↑ Шаблон:Cite journal
- ↑ Шаблон:Cite journal
- ↑ Шаблон:Cite journal
- ↑ Шаблон:Cite journal
- ↑ BRENDA
- ↑ WebMD Children’s Health — Fructosuria Шаблон:Wayback. Retrieved 2007-05-06
- ↑ Шаблон:Cite journal
