Русская Википедия:Цитохром-b6f-комплекс

Материал из Онлайн справочника
Перейти к навигацииПерейти к поиску

Шаблон:Enzyme Цитохро́м-b6f-ко́мплекс (комплекс цитохромов b6f), или пластохинолпластоцианинредукта́за — мультибелковый комплекс, который осуществляет окисление пластохинолов и восстановление белка пластоцианина, обеспечивая, таким образом, транспорт электронов между реакционными центрами фотосистемы I (ФСI) и фотосистемы II (ФСII). Он восстанавливает маленький водорастворимый белок пластоцианин, который переносит электрон к ФСIIШаблон:Sfn. Аналогичную реакцию катализирует цитохром-bc1-комплекс (комплекс III) электрон-транспортной цепи митохондрий. Цитохром-b6f-комплекс присутствует в тилакоидной мембране хлоропластов растений, водорослей и цианобактерий[1]. Он функционально объединяет две фотосистемы в единую цепь переноса электронов от воды к НАДФ+, то есть является участником нециклического потока электронов. Кроме того, цитохромный комплекс вовлечён в циклический транспорт электронов, осуществляемый фотосистемой IШаблон:Sfn.

Цитохром-b6f-комплекс занимает особое стратегическое положение в электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) хлоропластов — между ФСI и ФСII. В электрон-транспортной цепи комплекса наблюдается наибольшее изменение окислительно-восстановительного потенциала и, следовательно, наибольшее изменение энергииШаблон:Sfn. В ходе редокс-реакций с участием цитохромного комплекса происходит перемещение протонов из стромы в люмен тилакоида и формируется электрохимический потенциал, энергия которого используется для синтеза АТФ при помощи фермента АТФ-синтазы. Таким образом, цитохром-b6f-комплекс — главный протонный насос фотосинтеза[2].

Структурная организация

Файл:B6f subunit colored.jpg
Кофакторы цитохром b6f-комплекса

Цитохром-b6f-комплекс состоит из следующих субъединиц[3][4][5][6]:

Субъединица Масса (кДа) Описание
PetA (Цит. f) 32,273 Несёт гем c. Связывает и восстанавливает пластоцианин.
PetB (Цит. b6) 24,712 Несёт гемы bp, bn и сn. Участвует в транспорте электронов.
PetC (Белок Риске) 19,295 Несёт [2Fe-2S] железосерный кластер. Участвует в транспорте электронов.
PetD (Субъединица IV) 17,528 Не несёт кофакторов, но необходима для работы комплекса.
PetG 4,058 Необходима для работы комплекса, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.
PetL 3,530 Не существенна для работы комплекса, но стабилизирует его.
PetM 3,841 Необходимая субъединица, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.
PetN 3,304 Необходимая субъединица, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.

Белковый состав

Цитохром-b6f-комплекс — трансмембранный белок, который состоит из восьми субъединиц[7] и существует в виде димера с суммарной массой около 220 кДа[5]. Димеризация комплекса происходит за счёт взаимодействия трансмембранных доменов цитохрома b6 и Шаблон:Нп5[6].

Ядро комплекса состоит из четырёх больших субъединиц: цитохром f или PetA, несущий гем c-типа, цитохром b6 или PetB , несущий три гема, железосерный Шаблон:Нп5 (PetC), содержащий 2Fe-2S-кластер, и PetD или субъединица IV, которая не участвует в транспорте электронов, но вместе с цитохромом b6 образует Qp-сайт связывания пластохинона. Другие четыре субъединицы имеют массу 3—4 кДа и называются малыми субъединицами[7][8]. Все они состоят из одной α-спирали, обеспечивают комплексу стабильность и помогают ему принять правильную конформацию в процессе сборки[4]. У высших растений PetG, PetM и PetN необходимы для полноценной работы комплекса[6].

Димер цитохромного комплекса образует центральную обменную полость, в которой происходят все процессы окисления и восстановления пластохинонов и где находятся сайты их связывания. Стороны димера, обращённые в люмен и строму, не равнозначны: сторона, обращённая в люмен, электрохимически более положительна и потому называется p-стороной (от Шаблон:Lang-en), а сторона, обращённая в строму, электрохимически более отрицательна и называется n-стороной (от Шаблон:Lang-en). Ближе к р-стороне, в центральной обменной полости, между гемом bp и железосерным кластером Шаблон:Нп5 расположен Qp-сайт, или центр связывания восстановленного пластохинона QH2, где происходит его окисление, а ближе к n-стороне рядом с парой гемов bn/сn расположен Qn-сайт связывания окисленного пластохинона Q, где происходит его восстановление[9].

Кроме восьми основных субъединиц, как девятую, самую большую, субъединицу можно рассматривать Шаблон:Нп5 — белок массой 35,3 кДа, который может связываться с цитохромным комплексом. Такого рода комплексы были выделены из шпината и зелёного горошка. Предположительно ФНР, связанная с цитохром-b6f-комплексом, принимает участие в циклическом транспорте электронов[9].

Цитохром-b6f — не только самый маленький, но и самый стабильный из комплексов, участвующих в фотосинтезе. Это объясняется тем, что он практически не содержит фотоактивных веществ, которые могли бы привести к повреждению комплекса на свету. В то время как время полураспада фотосистемы I составляет от 30 до 75 часов, а фотосистемы II от 1 до 11 часов[10], полное время жизни цитохромного комплекса более одной недели. Исследования, проведённые на табаке, показали, что наиболее интенсивный синтез цитохром-b6f-комплекса происходит в молодых листьях, в то время как в зрелых листьях его синтез практически полностью подавлен. Весьма вероятно, что такой процесс может лежать в основе онтогенетической программы старения и отмирания листа[4].

Кофакторы и электрон-транспортные цепи

Шаблон:Infobox protein family Цитохром-b6f-комплекс содержит семь простетических групп[5][11]. В первую очередь это ковалентно связанный гем c-типа из цитохрома f, низкопотенциальный гем bn и высокопотенциальный гем bp из цитохрома b6, а также 2Fe-2S-кластер Шаблон:Нп5. Три другие простетические группы уникальны для цитохрома-b6f: это одна молекула хлорофилла a и одна молекула β-каротина, функции которых точно не выяснены, и необычный гем cn, также известный как гем ci или гем x[12].

Комплекс погружён в тилакоидную мембрану таким образом, что функциональная группа белка Риске и цитохрома f выходят на её внутреннюю, люменальную поверхность, тогда как два гема цитохрома b6 находятся в толще мембраны, причём bp приближен к её внутренней стороне, а bn к наружной. Такое асимметричное расположение редокс-центров в мембране обеспечивает существование двух пространственно разделённых цепей транспорта электронов внутри одного комплекса. Первая, низкопотенциальная цепь транспорта электронов формируется за счёт двух гемов цитохрома b6 — низкопотенциального bn (E°‘ = —0,15 В) и высокопотенциального bp (E°‘ = —0,05 В). Вторая, высокопотенциальная цепь включает белок Риске (E°‘ = +0,3 В) и гем цитохрома f (E°‘ = +0,34 В). При окислении пластохинолов в цитохромном комплексе реализуется два сопряжённых потока электронов — по низкопотенциальному и высокопотенциальнму путиШаблон:Sfn.

Белок Риске

Высокое значение редокс-потенциала белка Риске объясняется участием в координационных связях с железом, наряду с двумя остатками цистеина, двух остатков гистидина. Такой высокий редокс-потенциал позволяет ему окислять пластохинолы, индуцируя реакции Шаблон:Нп5. Белок Риске — ключевой элемент всего цитохромного комплекса, именно здесь происходит расхождение двух электронов. Изучение кристаллической структуры комплекса показало, что позиция 2Fe-2S-центра может смещаться относительно других редокс-центров. Оказалось, что белок Риске имеет подвижный домен, на котором, собственно, и расположен 2Fe-2S центр. Принимая электрон и восстанавливаясь, 2Fe-2S центр меняет своё положение и отдаляясь от Qp-сайта и гема bp на 17 Å с поворотом на 60° и тем самым приближаясь к цитохрому f. Отдав электрон цитохрому, 2Fe-2S центр, наоборот, сближается с Qp-центром для установления более тесного контакта. Таким образом функционирует своеобразный челнок (шаттл), гарантирующий уход второго электрона на гемы bp и bn. Пока это единственный известный пример, когда электронный транспорт связан с подвижным доменом в структуре белкаШаблон:Sfn.

Гем cn

Файл:B6f haems.png
Расположение гемов в цитохром-b6f-комплексе.

Отличительная черта цитохром-b6f-комплекса — наличие в его структуре необычного гема, расположенного на внутренней поверхности обменной полости на стромальной или n-стороне цитохрома b6. Изначально этот гем был назван «гемом x», поскольку он обладал неожиданной координацией. Однако позже для ясности он был переименован в гем ci или гем cn. Это гем типа с, который ковалентно связан с остатком цистеина Cys35 цитохрома b6 и не имеет каких-либо ярко выраженных аминокислотных лигандов. Он расположен в непосредственной близости от гема bn и, по всей видимости, способен быстро обмениваться с ним электронами через мостик из молекулы воды, который соединяет Шаблон:Нп5 группу гема bn с атомом железа гема cn. Редокс-потенциал гема cn меняется в зависимости от значения pH и в среднем составляет около +0,1 В, что значительно больше чем у гема bn (E°‘ = —0,05 В), что указывает на направления передачи электрона от bn к cn[12][9].

Поскольку гемы cn и bn расположены на расстоянии всего в 4 Å, полагают, что они действуют как единый двугемовый цитохром. Кроме того, эксперименты с аналогами хинонов показали, что cn является местом связывания пластохинолов в Qn-центре, где происходит их восстановление. Исследования методом ЭПР выявили, что при связывании синтетических аналогов пластохинона с гемом cn происходит сдвиг его редокс-потенциала на —0,2 В. Такой механизм восстановления хинонов существенно отличается от того, который имеет место в цитохром bс1-комплексе, где нет гема cn. Наличие пары bn/cn даёт серьёзные основания предположить существование двухэлектронного восстановления пластохинона. В случае такой модели исключается образование нестабильного радикала семихинона, что делает всю систему стабильнее и существенно снижает вероятность образования активных форм кислорода[2][9][12].

Отсутствие гема cn в цитохром bc1-комплексе указывает на то, что его возможная функция в цитохром-b6f-комплексе связана с циклическим транспортом электронов вокруг фотосистемы I, который, очевидно, отсутствует в bc1-комплексе. Свет на эволюционное происхождение этого гема пролило исследование бактерий типа фирмикуты. Исследование последовательностей генов показало, что у этих бактерий есть цитохром f, белок Риске, а также гем cn. Наличие цитохром bc-комплекса, схожего с цитохром-b6f-комплексом цианобактерий и цитохром-bc1-комплексом митохондрий, было показано как у примитивных фотосинтезирующих (Heliobacillus mobilis[12]), так и не фотосинтезирующих фирмикут (Bacillus subtilis и Bacillus stereothermophilus[3]). Это может означать, что у нефотосинтезирующих фирмикут гем cn должен выполнять другую функцию, нежели циклический транспорт электронов. Здесь этот гем участвует в окислении альтернативного переносчика электронов и протонов — менанхинона (MQ), известного также как витамин К2. Окислительно-восстановительный потенциал пары (MQ/MQH2) приблизительно на —0,15 В более отрицателен, чем для соответствующих пар убихинонов или пластохинонов.

Гены

Как указано выше, цитохромный комплекс состоит из восьми субъединиц и семи простетических групп. У эукариот шесть субъединиц комплекса кодируются геномом хлоропластов, а PetM и PetC (белок Риске) — генами ядра. Гены, кодирующие субъединицы, не образуют единый оперон. Гены цитохрома b6 (petB) и субъединицы IV (petD) находятся под единым промотором и образуют оперон petBD. Вместе с ними в этом полицистронном опероне закодированы две субъединицы фотосистемы II psbB (CP47), psbT и psbH. У высших растений ген цитохрома f (petA) — последний ген оперона, который также содержит небольшую субъединицу фотосистемы I psaI, фактор ycf4, необходимый для сборки фотосистемы I, и открытую рамку считывания ycf10[13][6].

У прокариот ген белка Риске (petC) и ген petA образуют ещё один оперон petCA. Таким образом, транскрипция четырёх больших субъединиц у прокариот генетически скоординирована. Четыре малые субъединицы Pet G, L, M и N не находятся в одном опероне, и их генетическая координация и синтез мало изучены[13].

Механизм реакции

Цитохром-b6f-комплекс участвует в нециклическом (1) и циклическом (2) транспорте электронов между двумя подвижными переносчиками: пластохиноном (QH2) и пластоцианином (Pc):

H2O → Фотосистема II → QH2 → Цит. b6f → Pc → Фотосистема I → НАДФН (1)
НАДФН/Ферредоксин → ФНР → Цит. b6f → Pc → Фотосистема I → НАДФН (2)

Комплекс окисляет пластохинол, восстановленный фотосистемой II, а затем восстанавливает медьсодержащий белок пластоцианин, который осуществляет перенос электрона в водной фазе к следующему комплексу цепи — фотосистеме I. В электрон-транспортной цепи бактерий и митохондрий вместо пластоцианина присутствует цитохром c, который выполняет там аналогичную функциюШаблон:Sfn. Цитохромный комплекс окисляет восстановленный пластохинон и восстанавливает пластоцианин согласно уравнению:

QH2 + 2Pcox +2H+из стромы→ Q + 2Pcred + 4H+в люмен

Q-цикл

Файл:Q-cycle cytochrome b6f (rus).png
Схема Q цикла в цитохром-b6f-комплексе

Первая часть Q-цикла

  1. QH2 связывается с электрохимически положительной 'p' стороной (люменальная сторона) комплекса в Qp-сайте, окисляется до семихинона (Q•) железосерным центром белка Риске и отдаёт два протона в люмен.
  2. Восстановленный железосерный центр передаёт один электрон на пластоцианин через цитохром f.
  3. Q связывается с 'n' стороной в Qn-сайте.
  4. Q• передаёт электроны к гему bp цитохрома b6 по низкопотенциальной ЭТЦ.
  5. Гем bp передаёт электрон на bn/cn.
  6. Пара bn/cn восстанавливает Q до состояния Q•.

Вторая часть Q-цикла

  1. Второй QH2 связывается с Qp-сайтом комплекса.
  2. Пойдя по высокопотенциальной ЭТЦ, один электрон восстанавливает ещё один пластоцианин. Ещё два протона поступают в люмен.
  3. По низкопотенциальной ЭТЦ электрон от bn/cn передаётся на Q•, и полностью восстановленный Q2− связывает два протона их стромы, превращаясь в QH2.
  4. Окисленный Q и восстановленный QH2 диффундируют в мембрану.

Электронный транспорт в комплексе сопряжён с переносом протонов из стромы в люмен и генерацией на мембране протонного градиента. Принцип Q-цикла состоит в том, что перенос H+ через мембрану происходит в результате окисления и восстановления пластохинонов на самом комплексе. При этом пластохиноны соответственно отдают и забирают H+ из водной фазы избирательно с разных сторон мембраны. Движущей силой восстановления одного пластохинона служит бифуркация электронов: один электрон окисляемого пластохинона переносится на восстанавливаемый пластохинон за счёт того, что другой его электрон переходит на более редокс-положительный пластоцианин, что сопровождается значительной потерей энергииШаблон:Sfn[14].

С тех пор, как в 1975 году Питер Митчелл предложил схему Q-цикла[15], гипотеза множество раз оспаривалась и подвергалась сомнению, но по мере того, как накапливались кинетические, биохимические, термодинамические и структурные данные, эта модель стала общепринятой. Тем не менее открытия последних лет заставляют учёных вносить в эту модель поправки и даже предлагать альтернативные схемы протекания реакции. Наличие у цитохром-b6f-комплекса электронно спаренных гемов bn/cn привело к предположению о возможном двухэлектронном восстановлении пластохинона, который таким образом минует опасную стадию нестабильного семихинон-радикала и снижает образование активных форм кислорода. В пользу этой теории говорит и то, что методом ЭПР не обнаруживается значительное присутствие в комплексе семихинон-радикалов, хотя имеются косвенные данные в пользу их наличия[5]. Остаётся неразрешённым вопрос, каким образом комплекс разделяет прямой и циклический транспорт электронов и каким образом они не мешают друг другу. Для объяснения этого феномена была предложена модель незамкнутого Q-цикла, в котором один электрон для восстановления пластохинона в Qn-сайте поступает из окисляемой молекулы пластохинона, а второй приходит от молекулы ферредоксина через Шаблон:Нп5. Поскольку второй электрон в такой схеме приходит от ферредоксина, то нет нужды окислять второй пластохинон и восстанавливать второй пластоцианин. В результате реакции второй части Q-цикла просто не происходят и комплекс возвращается в исходное состояние. Поскольку окисление пластохинола — лимитирующий шаг всего процесса, то весьма вероятно, что этот путь позволяет увеличить скорость транспорта электронов по ЭТЦ хлоропластов, а значит, и скорость фотосинтеза в целом[5][15].

Циклический транспорт электронов

В отличие от митохондриального комплекса III, цитохром-b6f-комплекс осуществляет ещё один вид электронного транспорта, необходимый для циклического фотофосфорилирования. Электрон от ферредоксина передаётся на пластохинон, а затем на цитохром-b6f-комплекс, где используется для восстановления пластоцианина, который затем вновь окисляется П700 в фотоситеме I[16]. Точный механизм того, как пластохинон восстанавливается ферредоксином, ещё не известен и является дискуссионным. Одно из предположений состоит в том, что существует специальный фермент ферредоксинпластохинонредуктаза или НАДФН-дигидрогеназа[16]. В качестве наиболее вероятного кандидата на эту роль последнее время рассматривают ферредоксин-НАДФ+-редуктазу, которая может образовывать комплекс с цитохром-b6f-комплексом. Полагают также, что в качестве акцептора электронов в циклическом транспорте может участвовать гем cn[14][15]. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-b6f-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ+-редуктазы и трансмембранного белка PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно[17][18].

Сравнение цитохром-bc1 и цитохром-b6f-комплексов

Файл:Protone pomps.jpg

Цитохром-bc1-комплекс и цитохром-b6f-комплекс — это близкие по своей структуре белковые комплексы, из которых первый присутствует во внутренней мембране митохондрий, а второй в мембране тилакоидов хлоропластов. Оба эти фермента осуществляют сходную реакцию по механизму Q-цикла, окисляя мембранные хиноны, что сопровождается транслокацией протонов. Открытие того факта, что оба эти комплекса работают по одному принципу, привело к осознанию единства принципов биоэнергетики во всех доменах живого.

Топология хлоропласта может быть получена из топологии митохондрий простым способом: для этого можно представить, что впячивания внутренней митохондриальной мембраны полностью отпочкуются и образуют компартмент, топологически эквивалентный тилакоидам хлоропластов. В митохондрии цитохром bc1-комплекс перекачивает протоны из матрикса в мембранное пространство, а в хлоропластах цитохром-b6f-комплекс закачивает протоны из стромы в замкнутое внутренне пространство тилакоида и таким образом находится в перевёрнутом положении к цитохром-bc1-комплексу относительно плоскости мембраны.

Ядро комплекса структурно схоже с ядром цитохрома bc1. Железосерные белки Риске обоих комплексов гомологичны друг другу[19]. Однако цитохром f и цитохром c1 не гомологичны[20] и имеют разную третичную структуру: цитохром f состоит преимущественно из β-листов, в то время как цитохром c1 — из α-спиралей. Тем не менее, оба полипептида несут ковалентно связанный гем типа c, который принимает электрон от железосерного центра Риске. В данном случае можно говорить о конвергентной эволюции этих двух белков[13].

Цитохром b6 и субъединица IV гомологичны цитохрому b[21]. У субъединицы IV (PetD) на одну трансмембранную альфа-спираль меньше, чем у С-конца цитохрома b, которому она соответствует. Третичная структура этого участка отличается ещё и из-за молекулы хлорофилла а, вставленной между α-спиралями субъединицы IV. Структура же цитохрома b6 в целом соответствует четырёхспиральному N-концевому домену цитохрома b[13].

У цитохром-bc1-комплекса нет субъединиц, гомологичных малым субъединицам цитохром-b6f-комплекса (Pet G, L, M и N), а их место в комплексе занимают липиды. В структуре цитохром-bc1-комплекса также есть несколько внешних полипептидов, как водорастворимых, так и трансмембранных, которые можно обнаружить только в эукариотических комплексах. Таких субъединиц нет в прокариотических bc1 и участвующих в фотосинтезе b6f-комплексах[13].

Цитохром-b6f-комплекс содержит три дополнительных простетических группы, которых нет в bc1-комплексе: необычный гем cn, хлорофилл а и β-каротин. Наличие этих групп существенно сказывается на структуре и работе комплекса, его кинетических и равновесных характеристиках. Фитольный хвост хлорофилла а заходит в портал, который ведёт к Qp-сайту комплекса, что может влиять на время связывания и прибывания в нём хинонов. Гем cn служит местом связывания хинонов в Qn-сайте b6f-комплекса, а в bc1-комплексе этот сайт состоит из аминокислот, окружающих гем bn, и более доступен для хинонов. Такие структурные различия существенно уменьшают селективность и эффективность связывания ингибиторов в Qn-сайте[13]. β-каротин предположительно выполняет структурную функцию, соединяя малые субъединицы при помощи гидрофобных взаимодействий подобно тому, как зубочистка соединяет канапе[15].

Регуляция

Поскольку цитохром-b6f-комплекс находится на пересечении всех основных метаболических процессов клетки, на его экспрессию и сборку оказывают влияние практически все основные внешние и внутренние факторы: качество и интенсивность света, концентрация активных форм кислорода, уровень фитогормонов, уровень восстановленности пула пластохинонов и уровень сахаров в клетке. Многие из сигнальных путей, влияющих на экспрессию компонентов комплекса, могут перекрываться и взаимодействовать между собой. Ещё больше усложняет картину передача сигналов между ядром и хлоропластами с целью координации синтеза субъединиц, закодированных в пластидах и в ядре[6].

Регуляция осуществляется на уровне транскрипции, а также сборки комплекса в мембране тилакоида. Весь процесс регуляции ещё плохо изучен, а у высших растений практически не исследован. Эксперименты на одноклеточной водоросли C. reinhardtii показали, что ядерный фактор транскрипции MCA1 стабилизирует мРНК цитохрома f. Незрелый цитохром f, взаимодействуя с MCA1, приводит к его протеолизу, снижая таким образом уровень собственной экспрессии. У высших растений белок PRFB3 стабилизирует 3’-конец транскрипта petB в условиях яркого освещения, но его вклад в изменение уровня цитохром-b6f-комплекса очень небольшой. Вероятно также, что определённый вклад в регуляцию комплекса вносят вспомогательные белки, осуществляющие вставку гемов в цитохромы b6 и f. Наличие гемов стабилизирует эти белки и необходимо для их правильной укладки. Неправильно же уложенные белки нестабильны и быстро подвергаются протеолизу[6].

Синтез цитохромного комплекса стехиометрически скоординирован с синтезом АТФ-синтазы хлоропластов и зависит от скорости и линейного потока электронов, а также скорости ассимиляции листом CO2[6].

Биологические функции

В процессе фотосинтеза цитохром-b6f-комплекс обеспечивает транспорт электронов между двумя реакционными центрами — от фотосистемы II к фотосистеме I, а также транспорт протонов из стромы хлоропластов в просвет тилакоида[2]. Электронный транспорт отвечает за создание протонного градиента, который обеспечивает синтез АТФ в хлоропластах[8].

Цитохром-b6f-комплекс является важным регуляторным участником ЭТЦ хлоропластов. Здесь он выполняет много важных регуляторных функций. Во-первых, он осуществляет координацию скорости нециклического потока электронов и восстановления НАДФ+ с синтезом АТФ. Взаимосвязь всех этих процессов осуществляется через pH внутритилакоидного пространства. Во-вторых, цитохром-b6f-комплекс является редокс-сенсорм ЭТЦ хлоропластов и чутко реагирует на восстановленность пула пластохинонов. При повышения уровня восстановленности пула пластохинонов он индуцирует переход хлоропластов из состояния 1 в состояние 2, активируя специфическую протеинкиназу, фосфорилирующую белки ССКII. В результате фосфорилирования меняется расположение ССКII в мембране и снижается поток энергии света в фотосистему IIШаблон:Sfn. В качестве вероятных моделей такой индукции рассматривают активацию через хлорофилл а, фитольный хвост которого заходит в обменную полость в районе сайта Qp, смещение белка Риске или непосредственное восстановление цитохромным комплексом дисульфидной связи соответствующей трансмембранной протеинкиназы с использованием железосерного центра белка Риске[22].

Число оборотов этого комплекса самое низкое по сравнению с остальными компонентами ЭТЦ хлоропластов, поэтому он контролирует скорость фотосинтеза и может снижать скорость протекающих внутри себя реакций в зависимости от интенсивности света или pH. Механизм этого процесса неизвестен[23]. Также показана роль комплекса в усилении или ослаблении циклического потока электронов независимо от состояния хлоропластов, но в прямой зависимости от их редокс-потенциала[18].

Положение в мембране

Цитохромный комплекс примерно в равных количествах присутствует в мембранах тилакоидов стромы и гран. В мембранах гран он участвует в нециклическом транспорте электронов, а в мембранах стромы, где присутствует в основном только фотосистема I, — в циклическомШаблон:Sfn. В среднем на один комплекс фотосистемы I приходится 1,5—1,8 комплексов фотосистемы II, 8 ССКII, 1,5 цитохром-b6f-комплекса, 10—14 молекул пластохинона, 6—8 молекул пластоцианина и около 10 молекул ферредоксинаШаблон:Sfn.

Галерея

См. также

Примечания

Шаблон:Примечания

Литература

Ссылки

Шаблон:Хорошая статья

Партнерские ресурсы
Криптовалюты
Магазины
Хостинг
Разное

  1. ↑ Шаблон:Книга
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Шаблон:Статья
  3. ↑ 3,0 3,1 Cramer Lab. Project Page: Cytochrome b6f complex
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 Шаблон:Статья
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 Шаблон:Статья
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 6,5 6,6 Шаблон:Статья
  7. ↑ 7,0 7,1 Шаблон:Статья
  8. ↑ 8,0 8,1 Шаблон:Книга
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 9,3 Шаблон:Статья
  10. ↑ Шаблон:Статья
  11. ↑ Шаблон:Статья
  12. ↑ 12,0 12,1 12,2 12,3 Шаблон:Статья
  13. ↑ 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 13,5 Шаблон:Статья
  14. ↑ 14,0 14,1 Шаблон:Статья
  15. ↑ 15,0 15,1 15,2 15,3 Шаблон:Статья
  16. ↑ 16,0 16,1 Шаблон:Статья
  17. ↑ Шаблон:Статья
  18. ↑ 18,0 18,1 Шаблон:Статья
  19. ↑ Шаблон:Статья
  20. ↑ Шаблон:Статья
  21. ↑ Шаблон:Статья
  22. ↑ Шаблон:Статья
  23. ↑ Шаблон:Статья
Источник — http://wikihandbk.com/ruwiki/index.php?title=Русская_Википедия:Цитохром-b6f-комплекс&oldid=11290873